الأسئلة التفاعلية
1) الإنزيمات تُعد غالبًا:
بروتينات
كربوهيدرات
ليبيدات
أحماض نووية
2) وظيفة أساسية للإنزيم هي:
خفض طاقة التنشيط وتسريع التفاعل
زيادة طاقة التنشيط
استهلاك الركازة والإنزيم معًا
إيقاف التفاعلات نهائيًا
3) الموقع الفعّال هو:
مكان ارتباط الركازة بالإنزيم
مكان ارتباط المثبط فقط
فتحة في الغشاء الخلوي
مجرى لنقل الماء
4) نوعيّة الإنزيم تعني أنه:
يحفّز تفاعلًا/ركازة محددة
يعمل على كل المواد دون استثناء
يحتاج حرارة شديدة دائمًا
لا يرتبط بأي ركازة
5) عند الدرجة المثلى (Optimum) للإنزيم يكون:
النشاط أعظميًا
النشاط صفرًا
الإنزيم متشوهًا
الركازة غير موجودة
6) ارتفاع شديد في الحرارة يؤدي عادةً إلى:
تشوّه (Denaturation) وانخفاض النشاط
نشاط غير محدود
عدم تأثر الإنزيم أبدًا
تحويله إلى كربوهيدرات
7) الابتعاد كثيرًا عن pH المثالي يسبب:
انخفاض النشاط وقد يحدث تشوّه
زيادة ثابتة في النشاط
تحوّل الركازة إلى إنزيم
عدم تغير يُذكر
8) بزيادة تركيز الركازة يزداد معدل التفاعل حتى:
تشبع جميع المواقع الفعّالة (Vmax)
تختفي الإنزيمات
يتحول التفاعل إلى ماص للحرارة
ينخفض المعدل دومًا
9) المثبط التنافسي:
يتنافس مع الركازة على الموقع الفعّال ويمكن التغلب عليه بزيادة الركازة
يرتبط بموقع آخر ولا يتأثر بزيادة الركازة
يزيد النشاط دومًا
يُستهلك بدل الركازة
10) المثبط غير التنافسي:
يرتبط بموقع مختلف ويقلل Vmax ولا يُزال تمامًا بزيادة الركازة
يتنافس على الموقع الفعّال
يزيد سرعة التفاعل
يحسن ثبات الإنزيم دائمًا
11) الإنزيمات أثناء التفاعل:
لا تُستهلك ويمكن إعادة استخدامها
تختفي نهائيًا
تتحول إلى نواتج
تتكسّر إلى سكريات
12) اللاحقة الشائعة لأسماء الإنزيمات هي:
13) النموذج الذي يفسر تغيّر شكل الموقع الفعّال قليلاً عند الارتباط هو:
التلاؤم المستَحث (Induced fit)
القفل والمفتاح فقط
الانتشار البسيط
الأسموزية
14) الكاتالاز يحفّز تحلل:
فوق أكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين (فقاعات)
النشا إلى مالتوز
الليبيدات إلى أحماض دهنية
البروتين إلى أحماض أمينية مباشرة
15) الأميلاز يعمل على:
تحليل النشا إلى سكريات أبسط
تحليل الغلوكوز
تفكيك الأحماض الدهنية
إنتاج ATP
16) غلي محلول إنزيم غالبًا يؤدي إلى:
فقدان النشاط بسبب التشوه البنيوي
نشاط مضاعف
تحسن الثبات دائمًا
زيادة تركيز الركازة
17) زيادة تركيز الإنزيم (مع وفرة الركازة) تؤدي إلى:
زيادة معدل التفاعل وارتفاع Vmax
انخفاض فوري في السرعة
لا تأثير على الإطلاق
توقف التفاعل
18) عبارة صحيحة عن pH والإنزيمات:
لكل إنزيم pH أمثل خاص به
جميع الإنزيمات تعمل أفضل عند pH=7
يزداد النشاط كلما زاد pH بلا حدود
الـpH لا يؤثر إطلاقًا
19) عند مضاعفة تركيز الإنزيم (والركازة وفيرة) نتوقع منحنى السرعة-الركازة أن:
يرتفع Vmax بينما تظل Km تقريبًا ثابتة
ينخفض Vmax
تختفي العلاقة
تتضاعف Km فقط
20) لقياس السرعة الابتدائية (Initial rate) عمليًا نأخذ:
ميل الجزء الأول من منحنى الناتج مقابل الزمن
متوسط كل القراءات
آخر نقطة فقط
قيمة عشوائية